همه پروتئین ها از مولکول هایی به نام ساخته شده اند

پروتئین (به انگلیسی: protein) به عنوان بزرگترین درشت‌مولکول‌های موجود در بدن، از جمله مهمترین اجزای بدن است که نقش‌های بسیار حیاتی و مهمی در بدن را دارد. این مواد از توالی زنجیره‌های آمینواسیدی تشکیل شده‌اند که براساس نوع پروتئین، تعداد این آمینو اسیدها می‌تواند تا چند هزار نیز برسد. پروتئین‌ها طبق نوع و محل حضورشان عملکرد متفاوتی دارند، از جمله این وظایف می¬توان به فعالیت آنزیمی به منظور کاتالیز فرایند، شناسایی میکروب‌ها و سلول‌های سرطانی، انتقال موادی مانند گازهای تنفسی و سیگنال‌دهی اشاره کرد.‌

پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند.

ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می‌شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می‌کند، اما در بعضی از اندامگان‌ها (ارگانیسم‌ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی‌باکتری‌ها پ یرولزین می‌باشد. گاهی در پروتئین‌ها دگرگونی به وجود می‌آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین‌ها معمولاًبه یکدیگر می‌پیوندند تا یک وظیفه‌ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می‌شود. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی‌شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.[۱] پروتئین‌های درون‌یاخته‌ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط آران‌ای (RNA) ساخته می‌شوند.

در ژانویه ۲۰۱۵ (بهمن ۱۳۹۳) دانشمندان آمریکایی و استرالیایی موفق به بازیافت پروتئین شدند. آنان با استفاده از اوره و نوعی همزن مخصوص، تخم مرغ آب‌پز را دوباره به تخم مرغ خام تبدیل کردند.[۲]

ساختار پروتئین

ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد.

ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلی‌مرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.
ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:

ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده

مارپیچ آلفا ساده‌ترین و انعطاف‌پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌ها است. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست‌گرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگستروم یک‌بار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.
صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.
ساختار سوم: حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.
ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختار ترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد.

روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش‌های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد این دو روش اطلاعات اتمی خوبی دربارهٔ ساختار پروتئین مورد نظر جمع‌آوری می‌کنند.

پراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد.

cryo-electron microscopy روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولاً در دمای نزدیگ به نیتروژن مایع انجام می‌شود.

بلورنگاری الکترونی (به انگلیسی: Electron crystallography) روشی برای تعیین آرایش اتم‌ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می‌تواند مکملی برای بلورنگاری پرتو-ایکس روی پروتئین‌هایی (مانند پروتئین‌های غشائی) که به راحتی نمی‌توانند کریستال سه‌بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.

بانک داده پروتئین (به انگلیسی: Protein Data Bank) (به اختصار PDB) منبعی برای داده‌های ساختار سه‌بعدی پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده‌ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب‌نمایی ان‌ام‌آر به دست می‌آیند و توسط زیست‌شناس‌ها یا زیست‌شیمی‌پیشه‌ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن‌جا گذاشته می‌شوند.

ارائه شده توسط : حسین ایزدی

در وب سایت : جم نما